# STOCKHOLM 1.0 #=GF ID PA14 #=GF AC PF07691.13 #=GF DE PA14 domain #=GF AU Galperin MY;0000-0002-2265-5572 #=GF GA 24.0 24.0 #=GF NC 23.9 23.9 #=GF TC 24.0 24.0 #=GF SE Rigden DJ, Mello LV, Galperin MY #=GF BM hmmbuild HMM.ann SEED.ann #=GF SM hmmsearch -Z 47079205 -E 1000 --cpu 4 HMM pfamseq #=GF TP Domain #=GF RN [1] #=GF RM 15236739 #=GF RT The PA14 domain, a conserved all-beta domain in bacterial #=GF RT toxins, enzymes, adhesins and signaling molecules. #=GF RA Rigden DJ, Mello LV, Galperin MY; #=GF RL Trends Biochem Sci. 2004;29:335-339. #=GF DR INTERPRO; IPR011658; #=GF DR SO; 0000417; polypeptide_domain; #=GF CC This domain forms an insert in bacterial beta-glucosidases and #=GF CC is found in other glycosidases, glycosyltransferases, proteases, #=GF CC amidases, yeast adhesins, and bacterial toxins, including #=GF CC anthrax protective antigen (PA). The domain also occurs in a #=GF CC Dictyostelium prespore-cell-inducing factor Psi and in #=GF CC fibrocystin, the mammalian protein whose mutation leads to #=GF CC polycystic kidney and hepatic disease. The crystal structure of #=GF CC PA shows that this domain (named PA14 after its location in the #=GF CC PA20 pro-peptide) has a beta-barrel structure. The PA14 domain #=GF CC sequence suggests a binding function, rather than a catalytic #=GF CC role. The PA14 domain distribution is compatible with #=GF CC carbohydrate binding. #=GF SQ 2469 A0A1L3MMH6.1/110-235 -----..-GYYY.S...N...K....W.V.L.G.KPESakv...........................ikpSN.E..A.G.....S...L....S....E...D..F....G..............S....G....S...P.............V........P......G........K............V........P.........tD.....N..F..S.TKyV.TAKRLP.-....-..........A...G...D.......Y.....V.....L....RAK................AD.D...G..I.R..VY......V......D.........G........E......M....V....I.DRW.............TESG............................................-FKE.D.A.V.K.I.S.I.K.D..Q.V...nK..G..S...D..K.D.V..HWI..EVR.YLE..VG.KDAK-.............------------------- A0A1L3MMH6.1/255-372 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