# STOCKHOLM 1.0 #=GF ID BRCA-2_helical #=GF AC PF09169.11 #=GF DE BRCA2, helical #=GF AU Sammut SJ;0000-0003-4472-904X #=GF GA 25.0 25.0 #=GF NC 24.9 24.8 #=GF TC 25.1 25.0 #=GF SE pdb_1iyj #=GF BM hmmbuild HMM.ann SEED.ann #=GF SM hmmsearch -Z 47079205 -E 1000 --cpu 4 HMM pfamseq #=GF TP Domain #=GF WK BRCA2 #=GF RN [1] #=GF RM 12228710 #=GF RT BRCA2 function in DNA binding and recombination from a #=GF RT BRCA2-DSS1-ssDNA structure. #=GF RA Yang H, Jeffrey PD, Miller J, Kinnucan E, Sun Y, Thoma NH, Zheng #=GF RA N, Chen PL, Lee WH, Pavletich NP; #=GF RL Science 2002;297:1837-1848. #=GF DR INTERPRO; IPR015252; #=GF DR SCOP; 1iyj; fa; #=GF DR SO; 0000417; polypeptide_domain; #=GF CC Members of this family adopt a helical structure, consisting of #=GF CC a four-helix cluster core (alpha 1, alpha 8, alpha 9, alpha 10) #=GF CC and two successive beta-hairpins (beta 1 to beta 4). An approx. #=GF CC 50-amino acid segment that contains four short helices (alpha 2 #=GF CC to alpha 4), meanders around the surface of the core structure. #=GF CC In BRCA2, the alpha 9 and alpha 10 helices pack with BRCA-2_OB1 #=GF CC (Pfam:PF09103) through van der Waals contacts involving #=GF CC hydrophobic and aromatic residues, and also through side-chain #=GF CC and backbone hydrogen bonds. The domain binds the 70-amino acid #=GF CC DSS1 (deleted in split-hand/split foot syndrome) protein, which #=GF CC was originally identified as one of three genes that map to a #=GF CC 1.5-Mb locus deleted in an inherited developmental malformation #=GF CC syndrome [1]. #=GF SQ 113 P51587.3/2482-2667 TSLQNARDIQDMRIKK.KQR....QRVFPQPGSLYLAK.TSTLPRISLKA.AV.G.GQ.V.P.........SACSHKQ.LY.....TYGVSKHCIKINSKNAESFQFHTEDYFGKE...SLWTG.KGI...QL....ADGGW.....L.IPS...ND.GKAGKEEFYR.........ALCDTPGVDPKL.ISRIWVYNHYRWIIWKLAA..M..EC...AFP.....K..E....F...AN...RC....L...SP...ERVLLQLKYRYDTEIDRS F1P3B2.1/2428-2613 ANLHCARDLQEMRIKK.KYR....QNISPQPGSLYVTK.TSARNRISLKT.AV.E.EE.T.P.........SFHSTEK.LY.....TYGVSKHCIQVNSTNAESFQFLIEEFFSKE...YLLAG.NGI...QL....ADGGW.....L.IPT...DE.GKAGKKEFYR.........ALCDTPGVDPKL.ITEAWVYNHYRWIVWKLAA..M..EV...CFP.....H..K....F...AN...RC....L...TP...ETVLLQLKYRYDLEIDKS M7BD34.1/2429-2614 ANLHCARNLQEMRIRK.KKR....QNIHPQPGSLYLMK.TSAAKRISLKA.AV.E.EK.S.P.........STYSIEQ.LH.....MYGVSKHCIKVNSVNAESFQFLIQDFFSKE...YLLAG.HGI...QL....ADGGW.....L.IPT...DE.GKAGKEEFYR.........ALCDIPGVDPKL.ITEAWVYNHYRWIVWKLAA..M..EI...SFP.....Q..E....F...AN...RC....L...TP...ERVLLQLKYRYDLEIDKS A0A3M0K236.1/2363-2548 TNLRCARDLQEMRIKK.KCR....QNIRSQPGTLYVIK.TSASNRISLKT.AV.E.EK.S.P.........SFYSTEE.LY.....TYGVSKQCIQVNSTNAESFQFLIKDFFSKE...YLLAG.NGM...QL....ADGGW.....L.IPT...DE.GKAGKKEFYR.........ALCDTPGVDPNL.ITEAWVYNHYRWIVWKLAA..M..EV...SFP.....H..E....F...AN...RC....L...TP...EMVLLQLKYRYDLEVDKS P97929.2/2403-2588 SSLQSARDLQDMRIKN.KER....RHLRLQPGSLYLTK.SSTLPRISLQA.AV.G.DR.A.P.........SACSPKQ.LY.....IYGVSKECINVNSKNAEYFQFDIQDHFGKE...DLCAG.KGF...QL....ADGGW.....L.IPS...ND.GKAGKEEFYR.........ALCDTPGVDPKL.ISSIWVANHYRWIVWKLAA..M..EF...AFP.....K..E....F...AN...RC....L...NP...ERVLLQLKYRYDVEIDNS F1R8E8.1/2027-2212 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